日前，清華大學生命學院王新泉課題組和醫學院張林琦課題組緊密合作，利用X射線衍射技術，解析了新型冠狀病毒(2019-nCoV)表面刺突糖蛋白受體結合區與人受體ACE2蛋白復合物的晶體結構，準確定位出新冠病毒RBD和受體ACE2的相互作用位點，闡明了新冠病毒刺突糖蛋白介導細胞侵染的結構基礎及分子機制，從而為治療性抗體藥物開發以及疫苗的設計奠定了堅實的基礎。

　　新冠肺炎疫情發生以來，王新泉和張林琦課題組隨即瞄準新冠病毒上RBD如何特異性結合ACE2這一關鍵科學問題，利用昆蟲細胞體系表達和純化了新冠病毒RBD和人ACE2胞外結構域，成功生長出新冠病毒 RBD-ACE2復合物的晶體，利用上海光源BL17U線站收集了分辨率為2.45埃的衍射數據，并成功解析其三維空間結構。

　　該成果使科研人員能夠在原子水平觀察和理解新冠病毒與受體的特異性相互作用，并發現新冠病毒在關鍵的受體結合氨基酸位點與SARS病毒大同小異。基于深入的對比分析，科研人員也發現了一些可能造成新冠病毒與SARS病毒傳播差異的氨基酸位點，以及導致針對SARS病毒的抗體不能夠有效抑制新冠病毒感染的氨基酸位點，后續科學驗證工作正在進行中。